Kollagen

Mit zunehmendem Alter verliert die Haut ihre natürliche Festigkeit, ihr Feuchtigkeitsgehalt nimmt ab und es entstehen Falten. Es gibt zahlreiche Untersuchungen zu speziellen Nährstoffen, die die Hautalterung verlangsamen können. Von allen Nährstoffen wurden Kollagenpeptide (hydrolysiertes Kollagen) am besten untersucht. Hydrolysiertes Kollagen ist Kollagen, das in einem streng regulierten Produktionsprozess in kürzere Aminosäureketten (Peptide) zerlegt wurde, wobei die Länge und Form der Peptide kontrolliert wird. Mehrere wissenschaftliche Studien am Menschen belegen die positiven Auswirkungen einer Supplementierung mit Kollagenpeptiden, so z. B. eine verbesserte Elastizität und Hydratation der Haut, weniger (tiefe) Falten, kräftigeres Haar und stärkere und glattere Nägel.

Kollagen ist ein wichtiger Bestandteil des gesamten Bindegewebes im Körper. Im Bindegewebe sorgt Kollagen in erster Linie für die Struktur, den Zusammenhalt, die Zugfestigkeit, den Halt und die Festigkeit  ̶  je nach dem, welche Funktion der Bindegewebstyp hat. Zum Bindegewebe gehören unter anderem Knochen, Muskeln, (Gelenk-)Knorpel, Sehnen und Haut.

Die Kollagene bilden innerhalb der Strukturproteine eine eigene Gruppe. Auf Grundlage der chemischen Zusammensetzung werden 28 verschiedene Kollagenarten unterschieden. Im menschlichen Körper kommt hauptsächlich Kollagen vom Typ I vor. Dieser Typ macht sogar mehr als 90 % des menschlichen Kollagens aus und ist unter anderem in Haut, Sehnen, Bändern, Gelenkkapseln, Blutgefäßen und Knochengewebe zu finden. Knorpel enthält hauptsächlich Kollagen des Typs II und auch eine kleine Menge an Kollagen der Typen IX, X und XI. Die Haut enthält neben Kollagen vom Typ I auch Typ III.

Das Protein Kollagen besteht aus drei Polypeptidketten*, den so genannten α-Ketten, die umeinander verdreht sind und eine Tripelhelix bilden. Bündel dieser Tripelhelices bilden Kollagenfibrillen, die ihrerseits gebündelt wiederum Kollagenfasern bilden (siehe Abbildung 1) Alle Kollagentypen sind auf diese Weise aufgebaut. Die Unterschiede zwischen den Kollagentypen sind auf die unterschiedliche Zusammensetzung der Aminosäuren innerhalb der Polypeptidketten zurückzuführen.

Abbildung 1: Grundlegender Aufbau von Kollagenfasern

Die α-Ketten enthalten große Mengen der Aminosäuren Glycin, Prolin und Hydroxyprolin. Diese Aminosäuren spielen eine wesentliche Rolle für die Stabilität der Kollagene. Die häufig wiederkehrende Aminosäuresequenz Glycin-Prolin-Hydroxyprolin verleiht Kollagen seine einzigartige Struktur, nämlich eine im Vergleich zu anderen Proteinen viel engere Windung (vergleichen Sie die Windung eines Holzbohrers mit der einer Zugfeder). Die hohe Prolin-Konzentration macht Kollagen resistenter gegen die Aktivität proteinspaltender Enzyme als Proteine mit geringem Prolin-Gehalt. Hydroxyprolin ist die hydroxylierte* Prolinvariante. Die Aminosäure kommt außer in Kollagen nur in wenigen anderen tierischen Proteinen vor und kann als Indikator für die Menge an Kollagen in einem Gewebe verwendet werden. Zur Hydroxylierung von Prolin wird Ascorbinsäure (Vitamin C) benötigt.

Ein charakteristisches Merkmal von Bindegewebe ist, dass der Raum zwischen den Zellen groß und mit Zwischenzellmasse, auch extrazelluläre Matrix genannt, gefüllt ist. Die Zwischenzellmasse bestimmt die Eigenschaften des jeweiligen Bindegewebes. So hat Knochengewebe eine wesentlich andere Zwischenzellmasse als zum Beispiel Haut. Die Bindegewebszellen produzieren die Bestandteile der Zwischenzellmasse selbst und übernehmen auch deren Abbau. Diese Bestandteile sind verschiedene Proteine (wie Kollagen, Elastin*, Retikulin*) und die so genannte Grundsubstanz, die aus Proteoglykanen*, Glykoproteinen* und Wasser besteht. Nachdem Kollagen von den Bindegewebszellen synthetisiert wurde, wird es in die extrazelluläre Matrix abgegeben, wo es mehrere weitere Modifikationen durchläuft, um stabile Kollagenmoleküle zu bilden.(1)

Die extrazelluläre Matrix hat eine wichtige Funktion bei der Erhaltung der Bindegewebszellen. Die Interaktion zwischen der extrazellulären Matrix und den Bindegewebszellen ist für deren Wachstum und Überleben unerlässlich. Bindegewebszellen empfangen ständig Informationen aus ihrer Umgebung und geben auch Signale zurück.

Die Haut unterliegt ständigen Veränderungen und hat eine große Regenerationsfähigkeit. Die drei Schichten der Haut, die Epidermis, die Dermis und die Hypodermis (Unterhautfettgewebe), haben jeweils eine unterschiedliche Zusammensetzung und Funktion. Vor allem die Dermis enthält viel Kollagen. Der überwiegende Teil des Kollagens in der Haut ist Typ-I-Kollagen. Das Kollagen der Haut bildet ein ausgedehntes Netzwerk, das stark und flexibel ist. Dadurch kann die Haut in alle Richtungen beansprucht werden. Die Hautalterung ist durch den Verlust von Feuchtigkeit (Dehydratation), den Verlust der Elastizität und das Auftreten von Falten gekennzeichnet.

Einer der Hauptmechanismen der Hautalterung ist eine Mengenabnahme der extrazellulären Matrix, die zum Teil auf einen Rückgang des Kollagens zurückzuführen ist. Die Produktion von Kollagen durch Bindegewebszellen nimmt ab, während sein Abbau zunimmt, so dass sich eine Nettoabnahmevon Kollagen ergibt.(2) Der Verlust von Kollagen beginnt etwa ab dem 30. Lebensjahr und nimmt nach der Menopause deutlich zu (etwa 2 % pro Jahr). Darüber hinaus kommt es beim Kollagen und anderen Proteinen in der extrazellulären Matrix zu strukturellen Veränderungen. Als Folge davon werden die Kollagenfasern kürzer und sind weniger gut organisiert. Aufgrund der verringerten Hyaluronsäurekonzentration in alternder Haut ist die extrazelluläre Matrix weniger in der Lage, Wasser zu binden. 

Auf der einen Seite gibt es die natürliche Hautalterung, die durch intrinsische Faktoren wie Vererbung, hormonelle und metabolische Veränderungen beeinflusst wird. Andererseits verursachen auch UV-Strahlung, Stress, Schlafmangel, Rauchen und unzureichende Ernährung eine Alterung der Haut.

Während des Alterns nimmt die proliferative und metabolische Aktivität der Fibroblasten, der wichtigsten Bindegewebszellen, ab. Dies führt zu einer nachlassenden Synthese von Komponenten der extrazellulären Matrix wie Kollagen, Elastin und Hyaluronsäure. Das Enzym, das hauptsächlich für den Abbau von Kollagen in der extrazellulären Matrix verantwortlich ist, ist die Kollagenase. Dieses Enzym gehört zu einer Familie von Enzymen, die Matrix-Metalloproteinasen* (MMPs) genannt werden. Mit zunehmendem Alter wird die Expression von Kollagenase und anderen MMPs weniger stark gehemmt. Ältere Fibroblasten produzieren mehr reaktive Sauerstoffspezies (ROS) als junge Fibroblasten.(2) Unter anderem führt das Vorhandensein dieser ROS im Hautgewebe dazu, dass die Kollagenase-Expression der strengen Kontrolle immer mehr entgeht. In der alternden Haut spielen ROS, die u. a. unter dem Einfluss von UV-Licht entstehen, daher eine Rolle beim zunehmenden Abbau von Kollagen.(2)

Gesunde Haut ist wichtig, damit die Haut ihre Funktionen als Schutzbarriere und Ausscheidungsorgan richtig erfüllen kann. Darüber hinaus ist eine strahlende Haut ohne (allzu viele) Falten aus kosmetischer Sicht von Bedeutung. Die Verlangsamung der intrinsischen und extrinsischen Hautalterung zielt u. a. darauf ab, dem Prozess der Kollagenabnahme entgegenzuwirken.

Hydrolysiertes Kollagen wird zunehmend für kosmetische, therapeutische und biomedizinische Zwecke eingesetzt. Kollagen, das meist von Rindern, Schweinen oder Fischen stammt, wird denaturiert* und hydrolysiert und zu Kollagenpeptiden, Hydrolysaten, Hydrogelen*, Biomaterialien usw. verarbeitet.

Die Auswirkungen, die die orale Einnahme von hydrolysiertem Kollagen auf den Hautzustand hat, sind teilweise darauf zurückzuführen, dass der Haut die richtigen Aminosäuren als Bausteine für die Produktion neuer Kollagenfasern zur Verfügung gestellt werden. Tatsächlich wird der überwiegende Teil des hydrolysierten Kollagens nach der oralen Aufnahme in einzelne Aminosäuren aufgespalten. Ein Teil der Kollagenpeptide wird jedoch nicht von den Verdauungsenzymen in kleinere Fragmente und einzelne Aminosäuren zerlegt, sondern unversehrt im Darm absorbiert und über das Blut zum Bindegewebe transportiert. Die gesundheitlichen und kosmetischen Vorteile einer Supplementierung mit Kollagenpeptiden hängen also nicht mit dem Aminosäureprofil des Produkts zusammen, sondern mit der Wirkung der Kollagenpeptide im Bindegewebe.

Wie die Forschung zeigt, können sowohl kleine Peptide (Verbindungen aus 2 oder mehr Aminosäuren) als auch größere Peptide mit einer Länge von 10-51 Aminosäuren unverändert aus dem Darm absorbiert werden.(3) Es gibt mehrere Wege, auf denen Peptide die Darmwand passieren können. Einer davon ist die parazelluläre Diffusion, was bedeutet, dass sich Moleküle über wassergefüllte Poren oder Kanäle zwischen den Zellen hindurchbewegen. Die parazelluläre Diffusion wird durch die Tight Junctions reguliert, Proteinkomplexe, die eine starke biologische Barriere zwischen den Epithelzellen des Darms bilden und den Transport von Molekülen und Ionen durch den Raum zwischen den Epithelzellen regulieren. Dieser Transport hängt unter anderem vom Molekulargewicht und der Ladung der zu transportierenden Substanz ab. Besonders hydrophile (wasserliebende) negativ geladene kleine Peptide nutzen diesen Weg, um die Darmwand zu passieren. Für mehrere bioaktive Peptide in Lebensmitteln wurde nachgewiesen, dass ihr Transport über die parazelluläre Diffusion erfolgen kann.(4) Auf diese Weise gelangen vermutlich auch die Kollagenpeptide in das Blut.

Mehrere Studien zeigen, dass Kollagenpeptide etwa eine Stunde nach der oralen Einnahme im Blut nachweisbar sind.(5-8) Bei Ratten hat man die Verteilung von Kollagenpeptiden im Körper nach der Absorption im Darm untersucht, indem man sie radioaktiv markierte. Dabei zeigte sich, dass die markierten Peptide die Haut erreichen und dort bis zu 14 Tage lang bleiben.(9,10) Beim Menschen wurden 5,5 Stunden nach der Einnahme von 30 Gramm Gelatine (teilweise hydrolysiertes Kollagen) Dipeptide, die hauptsächlich Hydroxyprolin enthalten, im Urin gefunden, während kein ungebundenes Hydroxyprolin nachgewiesen werden konnte, was ebenfalls ein Hinweis darauf ist, dass die Peptide unverändert absorbiert werden.(11)

In-vitro-Studien an kultivierten Fibroblasten von Mäusen und Menschen sowie Studien an lebenden Tieren haben gezeigt, dass Kollagenpeptide das Fibroblastenwachstum stimulieren können. Diese Experimente zeigten auch, dass die stimulierten Fibroblasten zur Synthese von Kollagen und anderen Komponenten der extrazellulären Matrix wie Hyaluronsäure angeregt wurden.(10,12-17) Bei Mäusen, denen hydrolysiertes Kollagen oral verabreicht wurde, verbesserten sich die Barrierefunktion und die Elastizität der Haut und der Feuchtigkeitsverlust ging zurück.(18-20) Die genauen Mechanismen, durch die Kollagenpeptide die Fibroblastenfunktion beeinflussen, sind noch nicht vollständig geklärt. Es gibt Hinweise darauf, dass die Dipeptide Prolin-Hydroxyprolin und Glycin-Hydroxyprolin in den Kollagenpeptiden von Rezeptoren auf der Zellmembran von Fibroblasten spezifisch erkannt werden können.(10,12)

Fibroblasten haben eine Reihe von Rezeptoren auf ihrer Zelloberfläche. Diese Rezeptoren sind wie Antennen, die Signale aus der Umgebung der Zelle aufnehmen und in ein internes Signal übersetzen, oft zum An- oder Ausschalten von Genen. Kollagen kann an einen Rezeptor auf einem Fibroblasten binden. Über verschiedene Signalmoleküle wird dieses Signal dann an die DNA im Zellkern weitergeleitet. Die Stimulation eines Rezeptors führt also über viele Zwischenschritte zur Expression bestimmter Gene, die unter anderem an der Biosynthese von Komponenten der extrazellulären Matrix beteiligt sind. Dies führt zu einer natürlichen Erneuerung und Reparatur des Bindegewebes.(21) Die Forschung zeigt, dass Kollagenpeptide ebenso wie Kollagen, das in ein Kollagennetzwerk in der extrazellulären Matrix eingebaut ist, an Rezeptoren binden können und auch in der Lage sind, diese Rezeptoren zu aktivieren.(22) Mögliche Wirkungen in der Zelle hängen vermutlich von der Form und Zusammensetzung des Kollagens ab; Kollagen, das sich in einem Kollagennetzwerk befindet, bringt andere Wirkungen hervor als Kollagenpeptide.(23) Außerdem scheinen präklinische Studien darauf hinzudeuten, dass das Molekulargewicht der Kollagenpeptide die Interaktion zwischen den Kollagenpeptiden und dem Rezeptor auf der Bindegewebszelle beeinflusst. Hier scheinen Kollagenpeptide mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht* von 2000 Dalton* (Da) am besten geeignet zu sein, um Fibroblasten zur Produktion von Komponenten der extrazellulären Matrix anzuregen. Kollagenpeptide mit biologischer Aktivität in Fibroblasten, sogenannte bioaktive Kollagenpeptide (Verisol), werden in einem speziellen Produktionsverfahren durch Denaturierung (Erhitzen) und Hydrolyse (enzymatischer Abbau) von Kollagen hergestellt. Dabei entstehen Peptide mit einer Länge von etwa 20 Aminosäuren und einem durchschnittlichen Molekulargewicht von 2000 Dalton. Das bedeutet, dass die Hydrolyse nicht zufällig erfolgt, wie es im Darm unter dem Einfluss von Verdauungsenzymen der Fall ist. Die Schnitte werden sehr spezifisch gesetzt, um Peptide mit der gewünschten Aminosäuresequenz und Kettenlänge zu erzeugen.(2)

Eine gesunde Ernährung bildet die Grundlage für gesunde Haut, gesundes Haar und kräftige Nägel. Denn eine angemessene Zufuhr von Makro- und Mikronährstoffen ist für das optimale Funktionieren der Fibroblasten und die Synthese von Kollagen und anderen Bestandteilen der extrazellulären Matrix unerlässlich. Die Verwendung von Kollagen als Nahrungsergänzungsmittel zur Bekämpfung der Hautalterung hat in den letzten Jahren stetig zugenommen, ebenso wie die Zahl der wissenschaftlichen Veröffentlichungen über die Kollagen-Supplementierung. Im Allgemeinen zeigen klinische Studien eine positive Wirkung von hydrolysiertem Kollagen auf die Gesundheit der Haut. Sie kann in verschiedenen klinischen Parametern wie Hautelastizität, Festigkeit, Feuchtigkeitsgehalt und Faltenvolumen ausgedrückt werden. Darüber hinaus untersuchten einige Studien auch die Menge an Kollagen in einem Hautbiopsat (bzw. deren Zunahme).

Haut
Eine Meta-Analyse von 26 randomisierten, placebokontrollierten klinischen Studien mit insgesamt 1721 Probanden hat gezeigt, dass eine Supplementierung mit hydrolysiertem Kollagen die Hydratation und Elastizität der Haut signifikant verbessern kann.(24) Die Dauer der Supplementierung bewegte sich zwischen 4 und 16 Wochen. In den meisten Studien betrug die tägliche Kollagendosis 2,5-10 g; in einigen Studien wurden niedrigere Dosen (372-1000 mg) verwendet. Diese aktuelle Meta-Analyse bestätigte die Ergebnisse früherer Meta-Analysen randomisierter klinischer Studien, wonach hydrolysiertes Kollagen den Zeichen der Hautalterung entgegenwirken und die Hautgesundheit verbessern kann.(25,26) Die Autoren einer der Meta-Analysen kamen zu dem Schluss, dass die positiven Auswirkungen nach einer durchschnittlichen Supplementierungsdauer von 2 Monaten sichtbar wurden, wobei die besten Ergebnisse nach 3 Monaten Supplementierung erzielt wurden. Die Wirkung blieb 30 Tage nach Beendigung der Einnahme von Kollagenpeptiden erhalten.(25) 

In einer randomisierten Studie mit gesunden Frauen im Alter von 35-55 Jahren kam es im Vergleich zur Placebogruppe zu einer signifikanten Verbesserung der Hautelastizität, nachdem sie 8 Wochen lang täglich ein Ergänzungsmittel mit bioaktiven (Schweine-)Kollagenpeptiden eingenommen hatten. Die größte Wirkung auf die Elastizität wurde bei Frauen über 50 Jahren beobachtet. Eine Dosis von 2,5 Gramm Kollagenpeptiden pro Tag erwies sich als ebenso wirksam wie 5 Gramm/Tag.(7) In einer anderen Studie untersuchte dieselbe Forschungsgruppe die Wirkung einer Supplementierung mit Kollagenpeptiden auf Augenfältchen. Die Teilnehmer (Frauen zwischen 45 und 65 Jahren) nahmen täglich 2,5 Gramm Kollagenpeptide oder ein Placebo ein. Nach 8 Wochen hatte sich das Faltenvolumen in der Kollagengruppe im Vergleich zur Placebogruppe um 20,1 % verringert. Die maximale Reduktion des Faltenvolumens betrug 49,9 %. 4 Wochen nach der letzten Einnahme von Kollagen waren es immer noch 11,5 %.(27) Eine achtwöchige Supplementierung mit Kollagenpeptiden führte außerdem zu einer 65%igen Zunahme von Prokollagen* Typ I und einer 18%igen Zunahme von Elastin in der Haut.(27) In einer französischen Studie mit 106 gesunden Frauen im Alter von etwa 50 Jahren wurde die Kollagendichte in der Dermis vor und nach der Supplementierung mit Kollagenpeptiden per Ultraschall gemessen. Dabei zeigte sich, dass Kollagenpeptide sowohl die Quantität als auch die Qualität des Kollagennetzwerks in der Dermis verbessern können. Nach 12 Wochen Supplementierung wurde eine um 8,8 % höhere Kollagendichte beobachtet. Auch die Fragmentierung des Kollagens in der Dermis war um 31,2 % geringer.(10) Eine neuere Studie untersuchte die Wirkung von hydrolysiertem Fischkollagen (in einer Dosis von 5 Gramm pro Tag) auf die Hautgesundheit bei Frauen im Alter von etwa 60 Jahren. Die Ergebnisse dieser Studie bestätigen die positiven Auswirkungen einer Kollagen-Supplementierung auf die Elastizität der Haut und das Faltenvolumen.(28) In einer kleinen Studie wurde ein direkter Vergleich zwischen Fischkollagen und Rinderkollagen durchgeführt, wobei das Rinderkollagen mit einer Verbesserung des Feuchtigkeitsgehalts der Haut um 28 % nach 8 Wochen besser abschnitt als das Fischkollagen mit 12 %.(10)

Cellulite
Ein ganz anderes Problem als die Hautalterung und Faltenbildung ist die Cellulite, im Volksmund auch Orangenhaut genannt. Hier handelt es sich um eine dellenförmige Veränderung der Hautoberfläche, meist an den Oberschenkeln, dem Gesäß und dem Unterbauch. Cellulite wird unter anderem mit genetischer Veranlagung, Alter, Geschlecht, ethnischer Zugehörigkeit, Ernährung und Lebensstil sowie Schwangerschaft in Verbindung gebracht. Menschen mit Cellulite und einem hohen BMI haben oft ein schwächeres Bindegewebe und die extrazelluläre Matrix scheint weniger gut ausgebildet zu sein.(29) Die subkutanen Fettdepots verhärten sich aufgrund der Verschlechterung von Blutzirkulation und Flüssigkeitsabfluss, wodurch die Haut ihre typische unebene Textur erhält. Die tägliche Einnahme von Kollagenpeptiden kann eine stimulierende Wirkung auf den Stoffwechsel der Fibroblasten haben und die Produktion von Proteinen der extrazellulären Matrix dadurch erhöhen. Dies kann sich möglicherweise positiv auf die Hautbeschaffenheit auswirken. In der Tat wurde bei 105 Frauen mit Cellulite an den Oberschenkeln festgestellt, dass die Anwendung von Kollagenpeptiden die Hautstruktur verbesserte. In dieser Studie nahmen gesunde Frauen im Alter zwischen 24 und 50 Jahren mit mäßig starker Cellulite täglich 2,5 Gramm Kollagenpeptide oder ein Placebo ein. Nach 6 Monaten war die Haut an den Oberschenkeln der Frauen, die Kollagen eingenommen hatten, deutlich glatter als die der Frauen in der Placebogruppe. Bei Frauen mit einem BMI <25 gab es bereits nach 3 Monaten der Supplementierung eine signifikante Verbesserung mit einer Verringerung der Hautunebenheit um 11,1 % nach 6 Monaten, während bei übergewichtigen Frauen der Effekt mit einer Verringerung um 3,6 % nach 6 Monaten weniger ausgeprägt war. Zudem führte die Supplementierung mit Kollagenpeptiden zu einer Erhöhung der Dichte der Dermis, wie mittels Ultraschall gemessen.(30)

Wundheilung
Eine Supplementierung mit Kollagenpeptiden kann möglicherweise auch die Wundheilung fördern. Bei Frauen, die nach der chirurgischen Entfernung eines Muttermals 1,5 Monate lang täglich 5 Gramm Kollagenpeptide zu sich nahmen, heilte die Wunde besser als bei den Frauen der Kontrollgruppe, die ein Placebo (Maltodextrin) erhielten. Bei Frauen mit Wundheilungsproblemen führte die Einnahme von 10 Gramm Kollagenpeptiden täglich über 3 Monate zu ähnlichen Ergebnissen.(31)

Haar und Nägeln
Neben der Verbesserung der Hautelastizität, der Verringerung von Falten und Cellulite und der Stimulierung der Wundheilung kann hydrolysiertes Kollagen auch zu dichterem Haar und kräftigen Nägeln beitragen, obwohl hierzu nur begrenzt Untersuchungen vorliegen. Aufgrund fehlender Forschung ist bisher wenig darüber bekannt, wie Kollagenpeptide die Gesundheit von Haaren und Nägeln unterstützen können. Haare und Nägel enthalten viel Keratin, das eine ganz andere Zusammensetzung hat als Kollagen und hauptsächlich die schwefelhaltige Aminosäure Cystein enthält. Brüchige Nägel treten bei etwa 20 % der Bevölkerung auf, bei Frauen doppelt so häufig wie bei Männern. Während der Bildung des Nagelbetts findet eine Proliferation der Epidermis und eine Differenzierung der Nagelmatrix statt. Die Supplementierung mit Kollagenpeptiden wurde bei Mäusen mit einer erhöhten Expression von Genen in Verbindung gebracht, die für strukturelle Komponenten von Haut, Nägeln und Haaren wie Keratin kodieren.(32) In der bisher einzigen veröffentlichten klinischen Studie über die Wirkung von Kollagenpeptiden auf die Nägel führte die Einnahme von Kollagenpeptiden (2,5 g/Tag) über 24 Wochen zu deutlich stärkeren Nägeln (weniger brüchig, weniger gespalten) und einem verbesserten Nagelwachstum. Nach 24 Wochen verzeichneten 64 % der Teilnehmer (Frauen im Alter zwischen 26 und 60 Jahren) eine klinische Verbesserung (weniger Symptome brüchiger Nägel), während 4 Wochen nach Ende der Studie 88 % von einer Verbesserung berichteten. Achtzig Prozent der Teilnehmer waren mit dem Ergebnis zufrieden bis sehr zufrieden.(33) Im Vergleich zur Placebogruppe (-0,99 ± 0,40 µm) führte die Supplementierung mit Kollagenpeptiden (2,5 g/Tag) bei 22 Frauen im Alter von 39-75 Jahren nach 16 Wochen zu signifikant dickerem Haar (+1,93 ± 0,42 µm). Dies deutet darauf hin, dass Kollagenpeptide einen direkten Einfluss auf den Haarstoffwechsel haben. Die Forscher konnten auch beobachten, dass die Zellproliferation kultivierter menschlicher Haarfollikelzellen zunahm, wenn dem Nährmedium Kollagenpeptide zugesetzt wurden.(34)

In den meisten Humanstudien wurde eine Dosierung von 2,5-5 Gramm Kollagenpeptiden pro Tag verwendet. Qualitativ hochwertiges Kollagenpulver ist geschmacksneutral und löst sich gut in Wasser oder anderen (kalten oder warmen) Flüssigkeiten auf, was eine einfache Anwendung ermöglicht. Ein Nahrungsergänzungsmittel mit Kollagenpeptiden besteht zu etwa 97 % des Trockengewichts aus Protein. Kollagenpeptide von Rindern und Schweinen enthalten im Gegensatz zu Fischkollagen keine Bestandteile, die als Allergene eingestuft wurden. Ein Nahrungsergänzungsmittel mit Kollagenpeptiden wird nach einem bestimmten Protokoll hergestellt und enthält kaum Mineralstoffe. Zudem ist es von anderen Stoffen wie Fetten, Kohlenhydraten und Ballaststoffen sowie von Schadstoffen wie Schwermetallen frei.

Die Einnahme von Kollagenpeptiden ist auch bei langfristiger Anwendung sicher und hat keine Nebenwirkungen.(35) Es sind keine Wechselwirkungen von Kollagenpeptiden mit herkömmlichen Medikamenten oder Nahrungsergänzungsmitteln wie z. B. Heilpflanzenpräparaten beschrieben. Aufgrund der vermuteten Absorption im Darm über den parazellulären Transportweg kann körperliche Aktivität vor der Einnahme von Kollagenpeptiden die Absorption möglicherweise erhöhen. Intensive körperliche Anstrengung erhöht nämlich die Durchlässigkeit des Darms, da sich die Tight Junctions sozusagen ein wenig mehr öffnen.(36)

Dalton: Standardeinheit, die verwendet wird, um die Molekülmasse (das Molekulargewicht) von großen Molekülen wie z. B. Proteinen auszudrücken.

Denaturieren: Biochemischer Prozess, bei dem ein Protein seine dreidimensionale Struktur (Proteinfaltung) verliert. Proteine können durch hohe Temperaturen oder einen niedrigen pH-Wert denaturiert werden.

Elastin: ein Protein in der extrazellulären Matrix, das von Bindegewebszellen produziert wird. Elastin bildet elastische Fasern, die dem Bindegewebe, z. B. den Wänden der Blutgefäße, Elastizität verleihen.

Glycoprotein: ein Protein, an das eine oder mehrere Zuckerketten gebunden sind.

Hydrogele: synthetische Netzwerke auf Kollagenbasis mit hohem Wassergehalt. Zu den Anwendungsgebieten gehören Wundversorgung und Hautrekonstruktion.(37)

Hydroxylierung: eine chemische Reaktion, bei der eine Hydroxylgruppe (-OH) an ein Molekül angehängt wird.

Matrix-Metalloproteinasen: eine Gruppe von Enzymen, die Proteine, Glykoproteine und Proteoglykane in der extrazellulären Matrix abbauen können.

Molekulargewicht: oder Molekülmasse ist die Masse eines Moleküls einer Substanz, ausgedrückt in atomaren Masseneinheiten oder Dalton.

Polypeptidkette: Primärstruktur eines Proteins, bestehend aus einer Kette von Aminosäuren, die auf Grundlage der genetischen Information in der DNA aneinandergereiht sind.

Prokollagen: Vorstufe des Kollagens. Prokollagene sind die Moleküle, die in der Zelle synthetisiert werden. Erst nach einigen Veränderungen in der Struktur des Prokollagenproteins, die meist in der extrazellulären Matrix stattfinden (z. B. Abschneiden bestimmter Peptide an beiden Enden), entsteht ein Kollagenmolekül.

Proteoglykane: Moleküle, die aus einer zentralen Proteinkette bestehen, an die mehrere Glykosaminoglykane (GAGs) gebunden sind. GAGs sind lange Ketten komplexer Zuckermoleküle mit einer starken Wasserbindungskapazität. Beispiele sind Hyaluronsäure und Chondroitinsulfat. Glucosamin ist der wichtigste Baustein für GAGs.

Retikulin: ein Protein der extrazellulären Matrix, das von Fibroblasten produziert wird und Retikulinfasern im retikulären Bindegewebe bildet. Dieses befindet sich unter anderem im Knochenmark.

1. Li P et al. Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids. 2018;50:29-38.
2. Shin JW et al. Molecular mechanisms of dermal aging and antiaging approaches. Int J Mol Sci. 2019;20:2126.
3. Roberts PR et al. Effect of chain length on absorption of biologically active peptides from the gastrointestinal tract. Digestion. 1999;60:332-7.
4. Amigo L et al. Current evidence on the bioavailability of food bioactive peptides. Molecules. 2020;25:4479.
5. Shigemura Y et al. Changes in composition and content of food-derived peptide in human blood after daily ingestion of collagen hydrolysate for 4 weeks. J Sci Food Agric. 2018;98:1944-50.
6. Ohara H et al. Comparison of quantity and structures of hydroxyproline-containing peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates from different sources. J Agric Food Chem. 2007;55:1532-5.
7. Proksch E et al. Oral supplementation of specific collagen peptides has beneficial effects on human skin physiology: a double-blind, placebo-controlled study. Skin Pharmacol Physiol. 2014a;27:47-55.
8. Oesser S et al. Oral administration of 14C-labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). J Nutr. 1999;129:1891-5.
9. Watanebe-Kamiyama M et al. Absorption and effectiveness of orally administered low molecular weight collagen hydrolysate in rats. J Agric Food Chem. 2010;58:835-41.
10. Asserin J et al. The effect of oral collagen peptide supplementation on skin moisture and the dermal collagen network: evidence from an ex vivo model and randomized, placebo-controlled clinical trials. J Cosmet Dermatol. 2015;14:291-301.
11. Miner-Williams WM et al. Are intact peptides absorbed from the healthy gut in the adult human? Nutr Res Rev. 2014;27:308-29.
12. Ohara H et al. Collagen-derived dipeptide, proline-hydroxyproline, stimulates cell proliferation and hyaluronic acid synthesis in cultured human dermal fibroblasts. J Dermatol. 2010;37:330-8.
13. Asai TT et al. Food-derived collagen peptides, prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp), and hydroxyprolyl-glycine (Hyp-Gly) enhance growth of primary cultured mouse skin fibroblast using fetal bovine serum free form hydroxyprolyl peptide. Int J Mol Sci. 2019;21:229.
14. Brandao-Rangel MA et al. Hydrolyzed collagen induces an anti-inflammatory response that induces proliferation of skin fibroblast and keratinocytes. Nutrients. 2022;14:4975.
15. Yang F et al. Marine collagen peptides promote cell proliferation of NIH-3T3 fibroblasts via NF-κB signaling pathway. Molecules. 2019;24:4201.
16. Feng M et al. Transepithelial transport efficiency of bovine collagen hydrolysates in a human Caco-2 cell line model. Food Chem. 2017;224:242-50.
17. Zague V et al. Collagen hydrolysate intake increases skin collagen expression and suppresses matrix metalloproteinase 2 activity. J Med Food. 2011;14:618-24.
18. Tanaka M et al. Effects of collagen peptide ingestion on UV-B-induced skin damage. Biosci Biotechnol Biochem. 2009;73:930-2.
19. Oba C et al. Collagen hydrolysate intake improves the loss of epidermal barrier function and skin elasticity induced by UVB irradiation in hairless mice. Photodermatol Photoimmunol Photomed. 2013;29:204-11.
20. Shimizu J et al. Oral collagen-derived dipeptides, prolyl-hydroxyproline and hydroxyprolyl-glycine, ameliorate skin barrier dysfunction and alter gene expression profiles in the skin. Biochem Biophys Res Commun. 2015;456:626-30. 
21. Elango J et al. The molecular interaction of collagen with cell receptors for biological function. Polymers. 2022;14:876.
22. Siebert HC et al. Interaction of the α2A domain of integrin with small collagen fragments. Protein Cell. 2010;1:393-405.
23. Boraschi-Diaz I et al. Collagen type I as a ligand for receptor-mediated signaling. Front Phys. 2017;5:12.
24. Pu SY et al. Effects of oral collagen for skin anti-aging: a systematic review and meta-analysis. Nutrients. 2023;15:2080.
25. De Miranda RB et al. effects of hydrolyzed colagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. Int J Dermatol. 2021;60:1449-61.
26. Barati M et al. Collagen supplementation for skin health: A mechanistic systematic review. J Cosmet Dermatol. 2020;19:2820-9.
27. Proksch E et al. Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. Skin Pharmacol Physiol. 2014b;27:113-9.
28. Proksch E et al. Positive effect of fish-derived bioactive collagen peptides on skin health. Nutrafoods. 2020;1:127-33.
29. Hexsel DM et al. Side-by-side comparison of areas with and without cellulite depressions using magnetic resonance imaging. Dermatol Surg. 2009;35:1471-7.
30. Schunck M et al. Dietary supplementation with specific collagen peptides has a body mass index-dependent beneficial effect on cellulite morphology. J Med Food. 2015;18:1340-8.
31. Knefeli HC et al. Improved wound healing after oral application of specific bioactive collagen peptides. Nutrafoods. 2017;16:9-12.
32. Le Vu P et al. Effects of food-derived collagen peptides on the expression of keratin and keratin-associated protein genes in the mouse skin. Skin Pharmacol Physiol. 2015;28:227-35.
33. Hexsel D et al. Oral supplementation with specific bioactive collagen peptides improves nail growth and reduces symptoms of brittle nails. J Cosmet Dermatol. 2017;1-7.
34. Oesser S. The oral intake of specific bioactive collagen peptides has a positive effect on hair thickness. Nutrafoods. 2020;1:134-8.
35. Wang L et al. Food-derived collagen peptides: safety, metabolism, and anti-skin-aging effects. Curr Opin Food Sci. 2023;51:101012.
36. Dokladny K et al. Intestinal epithelial barrier function and tight junction proteins with heat and exercise. J Appl Physiol (1985). 2016;120:692-701.
37. Xu Q et al. Collagen- and hyaluronic acid-based hydrogels and their biomedical applications. Mater Sci Eng R Rep. 2021;146:100641.